Dit is deel twee van de miniserie over macronutrient opname. Deze keer zal ik de afbraak en opname van eiwitten bespreken. Ook deze informatie komt uit het boek 'Medical Physiology' van Boron & Boulpaep, 2e editie. Mijn doel in deze post wasom de afbeeldingen voor zich te laten spreken en zo weinig mogelijk extra tekst toe te voegen. Ik hoop dat je wil laten weten hoe goed dat gelukt is :).
Wat ik in de tekst van de blog zet is niet altijd belangrijk voor het begrip, maar vooral extra info voor de liefhebber.
Let wel op: voor het begrip van deze post is het goed om de vorige post gelezen te hebben, omdat ik dezelfde weergave van bijvoorbeeld zout ionen en enzymen gebruik.
Wat ik bij de vorige post was vergeten te vermelden: de paars-getinte tekstblokken zijn de hoofdlijn, de groen-getinte tekstblokken zijn extra details en weetjes, maar niet essentieel voor het begrip. Voor mensen die iets meer diepgang willen.
Eiwitten zitten in bijna elk type voedsel, tenzij het heel erg ver verwerkt is. Zowel planten als dieren maken eiwitten. Eigenlijk maken alle levende organismes eiwitten (met de uitzondering van virussen, maar je zou kunnen zeggen dat die niet echt 'leven').
Pro-enzymen worden vaak ook geactiveerd door al geactiveerde vormen van het enzym. Bijvoorbeeld: propepsine kan aangezet worden door pepsine. Hierdoor ontstaat een versterkende reactie: hoe meer enzym actief is, hoe meer van het enzym geactiveerd kan worden en andere enzymen kan activeren. Dit is een positieve feedback loop: het resultaat van het proces stimuleert het proces.
Feitje over trypsine: dit is een enzym dat veel in laboratoria wordt gebruikt bij het kweken van cellen (ik weet dit uit eigen ervaring). Cellen worden vaak gekweekt in schaaltjes of flessen. Sommige cellen zweven in het medium (de kweekvloeistof), maar andere plakken vast aan de bodem. De cellen die vastplakken krijg je makkelijk los door trypsine toe te voegen. Trypsine knipt aan de buitenkant van de cellen het houvast weg, waardoor de cellen loskomen van de schaal of fles. De cellen vinden dat niet echt leuk, dus je moet het niet te lang of te vaak doen.
Transport van oligopeptiden en aminozuren wordt met zout ionen aangedreven. Die vorm van aandrijving wordt heel veel gebruikt in het lichaam, dus het is goed om dat echt te snappen. Ik hoor het graag als meer uitleg nodig is voor het begrip.
In tegenstelling tot koolhydraten, hoeven eiwitten niet helemaal afgebroken te worden tot aminozuren om de darmcellen in te komen. Dat komt door de oligopeptide transporters. Volgens Boron & Boulpaep (mijn studieboek) is het efficienter en sneller voor de cel om 2-4 aminozuren per keer op te nemen als oligopeptide dan om dezelfde hoeveelheid aminozuren stuk voor stuk op te nemen.
De volgende en laatste post in deze miniserie zal de afbraak en opname van vetten bespreken (mijn energiebron bij voorkeur ;) ). Natuurlijk bewaar ik het beste (en meest ingewikkelde) voor het laatst!
This is part two of the miniseries about macronutrient uptake. This time, I will discuss the break-down and uptake of proteins. Like last time, this information can be found in the book 'Medical Physiology' by Boron & Boulpaep, 2nd edition. My goal in this post was to let the figures speak for themselves and add as little extra text as possible. I hope you will let me know if I succeeded :). The text in the blog will not always be needed to understand the figures, but is mainly some extra information for those interested in it.
Take note: It will be useful for your understanding to have read the previous post on carbohydrate digestion and uptake, since I will be using the same method of depicting things like salt ions and enzymes.
I forgot to mention in my previous post that the purple-tinted text blocks contain the most important information for understanding the process of protein digestion, while the green-tinted text block are extra, containing some facts that are not essential. For those people who would like some more depth.
Proteins can be found in almost any type of food, unless it has been highly processed. Both plants and animals make proteins. Actually, all living organisms make proteins (with the exception of viruses, but you could argue viruses aren't actually 'alive').
Pro-enzymes can often be activated by their already-active forms. For example: propepsine can be turned on by pepsin. This will cause an amplifying reaction: more active enzymes will activate more enzymes, which will activate more enzymes etc. This is called a positive feedback loop: the result of the reaction will stimulate the reaction.
A fact about trypsin: this enzyme is often used in laboratories when culturing cells (I know this from personal experience). Cells are cultured in dishes or flask. Some cells float in the medium (culturing liquid), while others stick to the bottom. Cells that stick to a surface can easily be released by adding trypsin. Trypsin cuts the anchors on the outside of the cells, which causes the cells to release from the dish or flask. Cells don't really like this, so it is best not to do it too often or for too long.
Salt ions drive the transport of oligopeptides and amino acids. This transport mechanism is used a lot by the body, so it is very important to understand it well. Please let me know if this is still unclear, so I can provide a better explanation of the mechanism if needed.
Unlike carbohydrates, proteins don't need to be digested entirely to be absorbed by gut epithelial cells. This is due to oligopeptide transporters. According to Boron & Boulpaep, it is more efficient and faster for cells to take up 2-4 amino acids at a time as oligopeptides than to take up the same amount of amino acids individually.
The next and last post in this miniseries will cover the break-down and uptake of fats (my energy source of choice ;) ). Of course I safe the best (and most complex) for last!
Geen opmerkingen:
Een reactie posten